Surface immobilization of protease through an inhibitor-derived affinity ligand: a bioactive surface with defensive properties against inhibitor
Zengchao Tang, Yafei Luan, Dan Li*, Hui Du, David Haddleton, Hong Chen*. Chemical Communications, 2015, 51, 14263-14266.
文章链接:http://dx.doi.org/10.1039/C5CC05652G


  在前期研究基础上,本文进一步研究了从抑制剂PAI-1中衍生出的多肽序列与tPA之间的相互作用,以生物惰性聚合物为间隔臂,将该多肽修饰到生物材料表面,利用配体-受体之间的特异性相互作用将tPA固定到表面之上。研究了tPA与多肽修饰表面的亲和力及在表面的固定能力。结果表明,与其他非特异性的固定方法相比,该方法保持了更高的酶活。相比于自由tPA,固定在表面的tPA能够有效地阻止其抑制剂的进攻,从而在其抑制剂存在的情况下展现了更高的活性。这种表面固定tPA的策略进一步为纤溶材料的制备提供了新的方法和思路。





 

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